Els enzims catalitzen les reaccions molt eficaçment en condicions suaus de temperatura, pressió i pH, però per a moltes reaccions d’interès industrial no existeix un enzim adient. Per això, és important el disseny de nous enzims a partir de proteïnes prèviament existents. Per fer un disseny racional es necessita conèixer molt bé els factors determinants de la catàlisis. Ens centrarem en la teoria que posa l’èmfasi en la pre-organització electrostàtica que estabilitzi preferentment l’estat de transició de la reacció. En la actualitat l’estudi de camps elèctrics com a catalitzadors de reaccions és un tema emergent. La reacció d’eliminació de Kemp s’ha pres com a banc de prova de les diferents estratègies en el disseny de nous enzims. Malauradament els enzims dissenyats estan lluny de l’eficiència dels enzims naturals. Hilvert mitjançant una evolució dirigida en el laboratori, ha aconseguit obtenir, a partir d’un d’ells, un enzim amb un poder catalític semblant al dels enzims naturals, i que encara es pot millorar. Aquest és el nostre objectiu. Veurem que el poder catalític de l’enzim dissenyat per Hilvert prové, en bona part, de l’elevat potencial electroestàtic que l’entorn crea sobre el grup sortint. I també que un camp elèctric local, degudament orientat, pot incrementar el seu poder catalític.